Home » Semester 1 & 2 » Biochemie Praktikum Enzyme


Forum für den alten Studiengang.

Beitrag » 09.04.2007 16:31

Es sind keine Arbeitspläne mehr notwendig, dafür gibt es aber immer zwei Fragen zur Versuchsdurchführung.

Zur Rechnung: 0,2 * 0,2 müsste stimmen.
Denn die eine Person hat die Wahrscheinlichkeit von 0,2% ein Allel zu tragen, die andere Person auch. Da es rezessiv vererbt wird müssen beide Allele vorhanden sein -> 0,2*0,2=0,04
Naderso
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Beitrag » 09.04.2007 16:50

Vielen Dank Leute für all die neuen Fragen (und Antworten), das hilft wirklich sehr!

Habe auf der Basis von grannydeaf's Sammlung (danke!) die Testatfragen auf den aktuellen Stand gebracht und ein wenig geordnet, so dass man sich nicht mühsam durch die vergangenen Seiten blättern muss (Irrtümer vorbehalten).

M.

PS: Angehängt ist auch das .doc File. Wer sich erbarmt, kann ja gerne neue Fragen dem Dokument hinzufügen und späteren Kommilitonen zur Verfügung stellen.
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Beitrag » 09.04.2007 17:15

Du bist der Knaller triality! Sitze auch gerad mit Word offen und bin mit Strg+c und Strg+p dabei alles zusammen zu kopieren... komme endlich auf Seite 5 an und da hast Du das schon online gestellt! Weltklasse... :thumbup:
Dormicum
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Beitrag » 09.04.2007 18:06

Ich find´ so leicht wie letztes Sem. gibt es dieses mal keine Punkte...
Sturm
 

Beitrag » 10.04.2007 17:11

Neuer Tag, neues Praktikum, neue Fragen? Nein, praktisch alles kam in der einen oder anderen Form schon dran.

A

1. Was ist Tertiärstruktur / Welche Bindungen?
2. Photometer: NAD+ vs. NADH
3. Änderung von Vmax bei Zugabe eines komp. Inhibitors? (nicht)
4. Rechnung mit E=e x c x d

B

1. Wie verhindern Chaperone die Aggregation von Proteinen? (s. ein paar posts weiter oben)
2. Coenzym der Alkoholdehydrogenase? (NADH)
3. Wie ändert sich Km wenn man die Enzymmenge verdoppelt? Es befinden sich keine Inhibitoren im Anstatz. (Nicht)
4. Lineweaver Burk Diagramm mit ungehemmter und komp. gehemmter enzymatischen Reaktion zeichnen (Wo 1/Vmax, wo -1/Km?).
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Beitrag » 10.04.2007 17:20

Andere Gruppe

A

1. Welche Einheit hat Km? Warum? (mol/l)
2. Wie ist U definiert
3. Enzymregulation. Wie?
4. Lineweaver-Burk zeichnen.

B

???
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Beitrag » 02.04.2008 20:36

Neues Jahr, neues Glück, alte Fragen :thumbup: 8)

Alle Fragen, die ich heute beantworten musste, wurden hier bereits genannt. Also lernt die Altfragen und ihr seid auf der sicheren Seite, sofern ihr nicht wie ich 1-2 Flüchtigkeitsfehler einbaut .. :sceptic:
Sprekels
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Beitrag » 03.04.2008 17:31

Hatte heute das Praktikum und es gab eigentlich keine neuen Fragen!

Im groben:
Lineweaver-Burk-Diagramm (Wie kann man Km ablesen)
Was ist ein nicht-kompetitiver Inhibitor
Berechnung von Substratkonzentration
Und das letzte fällt mir nicht mehr ein, kam aber auch schon in der Sammlung vor!

Schöne Grüße
Kaji
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Beitrag » 22.04.2008 16:40

Bei uns gab es, glaube ich, eine neue Frage (vllt hab ich sie auch nur übersehen):

Wie ändert sich der Km-Wert bei Erhöhung der Enzymkonz.?

Antwort: Er ändert sich nicht
seasidein
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Beitrag » 25.01.2009 17:19

Hi ;)

Weiß jemand wo in der Dualen Reihe Biochemie Enzyme in ihren jeweiligen Enzymklassen aufgelistet sind (Ligasen / Isomerasen etc. mit einigen wichtigen Beispielen)?

Hab echt nichts gefunden, aber es kann doch nicht sein, dass etwas so grundlegendes nicht aufgeführt wird...
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Beitrag » 25.01.2009 18:20

Ich meine mich zu erinnern dazu in der 1. Auflage auch einmal gesucht und nichts gefunden zu haben. Im Kurzlehrbuch von Thieme steht aber ein wenig dazu.

Ansonsten empfehle ich einfach mal folgende Ãœbersicht. 8)

Grüße
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Beitrag » 26.01.2009 09:02

in der dualen reihe haperts an manchen stellen! eine gute auflistung der enzymtypen findest im löffler ;)
horst
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Beitrag » 02.02.2009 21:45

Fragen:
1. Benenne drei Funktionen von Proteinen im Körper!
--> z.B. Katalyse, Muskelkontraktion, Immunabwehr
2. Welches Coenzym hat ADH?
--> NADH / NAD+
3. Wie ändert sich Km, wenn [Enzyme] erhöht wird?
--> verändert sich nicht
4. Konzentrationsberechnung mit dem Lambert-Beer-Gesetz
5. Nenne und zeichne eine proteinogene Aminosäure!
--> z.B. Glycin, Alanin, Serin etc.
Der Dozent hatte uns ausversehen 5 Fragen gestellt, also nicht wundern. Wurden aber nur 4 gewertet.
Viel Glück!
pipapo
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Beitrag » 02.02.2009 23:13

heut praktikum gehabt:

1. warum kann man bei einer methanol-intoxikation ethanol als antidote geben?
- weil die affinität von ethanol zu adh höher ist als die von methanol (Km von ethanol ist also kleiner). somit verdrängt ethanol methanol kompetitiv.

2. was sagt der Km-wert aus?
- s.o.

3. vergessen

4. berechnung von 1/[S] aus ner vorgegebenen mische
=> achtung: kehrwert vom ergebnis! (1/[S])


viel spaß.
Arne
 

Beitrag » 25.01.2011 20:51

1. Wie nennt man die an dem Enzym bindenden Substanzen, die umgesetzt werden?
Substrat und Coenzym

2. Von welcher Substanz wird heute im Praktikum die Extinktion im Photometer gemessen?
NADH

3. Prinzip des nicht kompetitiven Inhibitors?
bindet am Enzym, nicht im aktiven Zentrum ---->Konformationsänderung
Substrat kan schlecht oder gar nicht mehr umgesetzt werden

4. Zeichen sie ein Linweaver Burk Diagram für einnen kompetitiven Inhibitor und einmal für ungehemmt, zeigen sie an welcher stelle man 1/Vmax und -1/Km bestimmen kann. (siehe Skript )
todaniel
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