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Testatfragen vom 03.04.07

Beitrag » 03.04.2007 14:58

Und wir melden uns Live aus dem Biochemiepraktikum "Enzyme" mit den neusten Testatsfragen dieses Semsters:
B)
1. Nennen Sie drei unterschiedliche Funktionen von Proteinen im menschlichen Körper!
2. Beschreiben Sie den Wirkmechanismus eines kompetetiven Inhibitors
3. Welcher Achsabschnitt im Lineweaver-Burk-Diagramm erlaubt die Bestimmung von Km
4. Berechnen Sie die Konzentration von NADH in einer Lösung, die bei 334nm eine Extinktion von 0,20 in einer Küvette mit einem Lichtweg von 1 cm aufweist. Geben Sie die benutzte Formel und den Rechenweg an! (eNADH = 5000 l/mol*cm)

A)
1. Was ist die Primärstruktur eines Proteins?
2. Beschreiben Sie den Mechanismus der Enzymhemmung eines nicht kompetetiven Inhibitors!
3. Welcher Achsabschnitt im Lineweaver-Burk-Diagramm erlaub die Bestimmung von Vmax
4. Berechnen Sie die Konzentration von NADH in einer Lösung, die bei 334nm eine Extinktion von 0,30 in einer Küvette mit einem Lichtweg von 1 cm aufweist. Geben Sie die benutzte Formel und den Rechenweg an! (eNADH = 6000 l/mol*cm)

Viel Spaß!
dancedoc
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Beitrag » 03.04.2007 17:13

Thanks a lot!
Ist echt superlieb, dass ihr ständig die Fragen ins Netz stellt...wir haben morgen Praktikum...dann kommen die nächsten!
Grüße, Tanja :)
Tanja
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Beitrag » 03.04.2007 17:41

Hab die Antworten zu den Fragen einfach mal herausgearbeitet, also keine Garantie für Richtigkeit.


Und wir melden uns Live aus dem Biochemiepraktikum "Enzyme" mit den neusten Testatsfragen dieses Semsters:
B)
1. Nennen Sie drei unterschiedliche Funktionen von Proteinen im menschlichen Körper!
- Katalyse (Enzyme)
- Strukturgebung ( Bindegewebe)
- Informationsübertragung (Signalkaskaden)
- Immunabwehr ( Antikörper)
- Muskelkontraktion ( Aktin/Myosin)
- Stofftransport ( Hämoglobin/ Ionenkanal)

2. Beschreiben Sie den Wirkmechanismus eines kompetetiven Inhibitors
- Bindung eines Stoffes, welches dem Substrat ähnlich ist an das aktive Zentrum eines
Enzyms.
- Wettbewerb zwischen Substrat und Inhibitor um die Bindung an das Enzym
(z.B. auch Wirkungsweise vieler Medikamente)

3. Welcher Achsabschnitt im Lineweaver-Burk-Diagramm erlaubt die Bestimmung von Km
- der Achsenabschnitt auf der Y-Achse entspricht 1/Vmax, der Schnittpunkt mit der X- Achse entspricht -1/Km

4. Berechnen Sie die Konzentration von NADH in einer Lösung, die bei 334nm eine Extinktion von 0,20 in einer Küvette mit einem Lichtweg von 1 cm aufweist. Geben Sie die benutzte Formel und den Rechenweg an! (eNADH = 5000 l/mol*cm)

E= c*d*e
c= E/ d*e = 0,2/ (1*5000) = 0,00004 mol/l
A)
1. Was ist die Primärstruktur eines Proteins?
- chem. Konstitution eines Proteins
- lineare Abfolge der Aminosäuren durch Peptidbindung verknüpft oder Cysteinreste durch Disulfidbrücken

2. Beschreiben Sie den Mechanismus der Enzymhemmung eines nicht kompetetiven Inhibitors!
- allosterische Hemmung
- Bindung außerhalb des aktiven Zentrums an das Enzym
 Veränderung der Enzymform Substrat kann nicht mehr im aktiven Zentrum reagieren

3. Welcher Achsabschnitt im Lineweaver-Burk-Diagramm erlaub die Bestimmung von Vmax
- Vmax befindet sich in Form vom Reziproke da wo der Graph die Y-Achse schneidet.

4. Berechnen Sie die Konzentration von NADH in einer Lösung, die bei 334nm eine Extinktion von 0,30 in einer Küvette mit einem Lichtweg von 1 cm aufweist. Geben Sie die benutzte Formel und den Rechenweg an! (eNADH = 6000 l/mol*cm)
- E= c*d*e
- c= E/ (d*e) = 0,3/( 1*6000) = 0,00005
nevermind
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Beitrag » 03.04.2007 18:04

Und auch hier noch ein paar Fragen:

B)

1. Wie verhindern Chaperone die Aggregation von Proteinen?
- Anlagerung an hydrophobe Peptidketten oder/auch "Einschleusung" in hsp60-Tonnen

2. Welches Coenzym hat Alkoholdehydrogenase?
- NADH

3. Wie verändert sich der Km-Wert bei Zugabe von Enzymen? Es sind keine Inhibitoren vorhanden.
- Ändert sich nicht

4. Zeichnen Sie ein Lineweaver-Burk-Diagramm einmal mit Kompetetiven Inhibitoren und einmal ohne. Zeichnen Sie auch 1/Vmax und -1/Km ein.
- mittleres Diagramm im Skript


Aus A) weiß ich nur noch:

1. Was ist die Tertiärstruktur? Nennen Sie 2 Bindungstypen.

2. Wie unterscheiden sich NADH und NAD+ bei der Messung im Photometer?

4. Rechnung nach Lambert-Beer, alles bis auf c gegeben
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Sternenjäger
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Beitrag » 03.04.2007 18:32

als Ergänzung:
3. Welchen Einfluss hat ein kompetitiver Inhibitor auf Vmax?
Keinen, denn bei grosser S-Konzentration ist die Affinitaet des Substrats zum Enzym hoeher als die des Inhibitors.

Loesungen:
1. Konformation des gesamten Proteins, inkl. der raeumlichen Anordnung der AS-Seitenketten.
H-Bruecken, Sulfidbruecken, Ionen-Bindung, hydrophobe Bindung

2. Waehrend die Extinktion bei 260nm bei NAD+ und NADH ziemlich gleich ist, kann man bei 340nm einen deutlichen Unterschied feststellen. (Skript Seite 12, Diagramm oben rechts)
Soenke
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Beitrag » 04.04.2007 18:58

Eine neue Frage (denk ich mal ;) )

Nenne 2 Unterschiede zwischen Enzymen und sonstigen chemischen Katalysatoren?

-Substratspezifisch
-Regulation
Naderso
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Beitrag » 04.04.2007 19:18

noch eine frage:


durch welche eigenschaft ist Glykol so giftig?

antwort:

Glykol ist zu ADH affin, und wird abgebaut zu metaboliten zB. Oxalsäure. Alle metaboliten verursachen symptome (oxalsäure macht azidose).

und:

welcher erreger verursacht BSE?

A: nicht zelluläre Prionproteine
kation
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Beitrag » 05.04.2007 16:53

Achtung: Wir mussten am Ende des Praktikums unsere Ergebnisse/Kurven vorzeigen, damit das Praktikum als bestanden gilt.

Fragen wurden alle schon genannt.
stimpino
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Beitrag » 05.04.2007 20:04

Huhu!

Unser Praktikum war extrem entspannt, es gab in meiner Gruppe keine hier noch nicht genannten Fragen, auch die Rechenaufgabe (c berechnen, E, d und Epsilon waren gegeben). In der anderen Gruppe musste allerdings irgentwas mit Glycin oder so gezeichnet werden... 8O
Wer fertig war durfte sich langsam auf die Socken machen, leider gehörte ich wegen Stau am Photometer zu den letzten :(

Schöne Ostern!
H@nni
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Beitrag » 06.04.2007 14:50

hier 3 noch nicht genannte Fragen:
Zeichen Sie eine Peptidbindung!
Zeichnen Sie das Dipeptid Glycin!

Schöne Ostern!
lilo
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Beitrag » 06.04.2007 15:58

hallo !

habe mein passwort für moodle verplant. :roll:
dienstag seminar zum praktikum enzyme. könnte irgendjemand mal so nett sein mir die datei mit dem praktikumsskript zu schicken oder zumindest die themen für die kurzreferate dieses jahr zu nennen ?!

wär supi nett !

frohe ostern !
pi-hoch2
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Beitrag » 06.04.2007 18:15

Naderso
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Beitrag » 07.04.2007 17:59

:D vielen lieben dank !

ostern ist gerettet.... :D
pi-hoch2
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Beitrag » 09.04.2007 16:16

Huhu,

wollt mal fragen ob jemand die Antwort zu der einen Rechen-frage die wohl irgendwann dran kam hat:

Phenylkentonorie wird autosomal rezessiv vererbt. 0,2 % der Bevölkerung trägt das Allel für Phenylketononrie. Wie hoch ist die Wahrscheinlichkeit für ein Neugeborenes für den Ausbruch der Krankheit?

Achja und dann hab ich so aufgeschnappt, dass man fürs Praktikum keinen Arbeitsplan mehr brauch! Kann das jemand bestätigen oder ist das doch eher ein Wunschdenken von mir?
Lea-HH
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Beitrag » 09.04.2007 16:20

Lea-HH hat geschrieben:
Achja und dann hab ich so aufgeschnappt, dass man fürs Praktikum keinen Arbeitsplan mehr brauch! Kann das jemand bestätigen oder ist das doch eher ein Wunschdenken von mir?


Für Phenylketonurie gingen die Meinungen auseinander. Ich hab mir sagen lassen 0,2x0,2 wär die Lösung. Keine Ahnung.


Zum Arbeitsplan: Hat Guse selbst in der Vorlesung gesagt, es sind keine Arbeitspläne mehr nötig. :thumbup:
Sturm
 

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