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Forum für den alten Studiengang.

Beitrag » 29.01.2011 20:08

well danke leute^^
Hier sollte etwas tiefsinniges stehen;)
Thomas Herz
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Beitrag » 01.02.2011 18:26

1) Was sagt die Tertiärstruckur eines Proteins aus und nennen Sie eine Art, wie sie stabilisiert wird. -> 3D-Anordnung der Aminosäureseitenketten; H-Brückenbindungen
2) Wessen Extinktion wird im Versuch gemessen? -> NADH
3)Was sagt Km über den ES-Komplex aus? -> Affinität des Substrats zum Enzym; halbmaximale Geschwindigkeit
4) Irgendwas, was man für eine Rechnung in eine Zelle einer Excel-Tabelle eintragen müsste
Julia L.
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Beitrag » 02.02.2011 20:43

Naderso hat geschrieben:Es sind keine Arbeitspläne mehr notwendig, dafür gibt es aber immer zwei Fragen zur Versuchsdurchführung.

Zur Rechnung: 0,2 * 0,2 müsste stimmen.
Denn die eine Person hat die Wahrscheinlichkeit von 0,2% ein Allel zu tragen, die andere Person auch. Da es rezessiv vererbt wird müssen beide Allele vorhanden sein -> 0,2*0,2=0,04



Hey:)
Zum Thema PHENYLKETONURIE:
Ich glaube, es müsste eher so sein:

die wahrscheinlichkeit, dass beide eltern das haben (ist ja autosomal-rezessiv):
0.2% * 0.2% = 0.002 * 0.002 = 0.000004 = 0.0004%

die wahrscheinlichkeit, dass von diesen Eltern das Kind erkrankt ist 1/4:
0.0004% * 0.25 = 0.0001%
oder:
0.000004 * 0.25 = 0.000001 = 0.0001%

Endergebnis also: mit einer Wahrscheinlichkeit von 0,0001% erkrankt ein Neugeborenes, wenn 0,2% der Bev. Phenylk. haben
Neele
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Beitrag » 04.02.2011 20:09

auch hier eine Fragesammlung aus unserer FB gruppe...
danke allen, die mitgeschrieben haben...

angaben sind nach bestem wissen und gewissen zusammengestellt


1. Wie nennt man die an dem Enzym bindenden Substanzen, die umgesetzt werden?
Substrat und Coenzym

2. Von welcher Substanz wird heute im Praktikum die Extinktion im Photometer gemessen?
NADH

3. Prinzip des nicht kompetitiven Inhibitors?
bindet am Enzym, nicht im aktiven Zentrum ---->Konformationsänderung
Substrat kan schlecht oder gar nicht mehr umgesetzt werden

4. Zeichen sie ein Linweaver Burk Diagram für einnen kompetitiven Inhibitor und einmal für ungehemmt, zeigen sie an welcher stelle man 1/Vmax und -1/Km bestimmen kann. (siehe Skript )
vor etwa einer Woche · melden



1) Nenne 2 Arten der Regulation, die direkt am Molekül stattfinden (nö, stand nciht im skript xD)
z.B. Phospholierung oder allosterische Hemmung

2) Zu was wird Ethanol durch ADH umgesetzt? plus Strukturformel
Acetaldehyd CH3COH

3) Einige Zeilen aus der Praktikumsskripttabelle ausrechnen... plus auf Excelsprache. (Er steht voll drauf!)

4) Was sagt der Km-Wert aus?
Km ist die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird...
vor etwa einer Woche · melden


Unser Testat war relativ human (Test A und B):

1. Nennen Sie min. 3 Eigenschaften von Enzymen.

2. Nennen Sie den Mechanismus des nicht kompetitiven Inhibitors.
(Achtung: die Anwort s.o. "Substrat kann schlecht oder gar nicht binden", wurde bei uns als falsch gewertet, da sich das auf den unkompetitiven Inhibitor beziehe)

3. Messeinheiten der Sättigungskurve (nicht Lineweaver Burk).

4. Konzentration mit Hilfe des Lambertschen Gesetzes ermitteln.

5. Funktion der Alkoholdehydrogenase beim Menschen und in der Hefe.
vor etwa einer Woche · melden




1. WIe ist die Funktionsweise eines nicht kompetitiven Inhibitors? Was bewirkt der? (Bindung außerhalb des aktiven Zentrums > Konformationsänderung > Substrat wird nun schlecht bzw garnicht gebunden/ umgesetzt.)

2. Wie kann man Vmax aus dem Linweaver Burk Diagram bestimmen? (Y-achsenabschnitt = 1/vmax)

(3.)

4.) Rechenaufgabe.
gegeben: Voluminia und eine Konzentration. gefragt war 1/s. (hier würde ich medboard empfehlen, dort gibt es eine Beispielaufgabe)



Diskussionseinschub:

Klarstellung bezüglich nicht kompetitiven INhibitoren:

bei einem Nicht-kompetitiven Inh: das Substrat kann weiterhin genau so gut gebunden werden.... das sagt doch auch Km indem es gleich bleibt (also Affinität bleibt die selbe), JEDOCH wird Vmax herab gesetzt, da nun weniger Enzyme ungehemmt vorliegen, die das Substrat ganz normal umsetzen können.
die gehemmten können nicht mehr umsetzen wegen Konformationsänderung... hat aber nichts mit der Affinität zu tun!!!


"Das Substrat kann mit dem Enzym-Inhibitor-Komplex EI ebenfalls eine Reaktion eingehen, jedoch ist der gebildete Enzym-Inhibitor-Substrat-Komplex EIS nicht in der Lage das Produkt P abzuspalten."



1) Was sagt die Tertiärstruckur eines Proteins aus und nennen Sie eine Art, wie sie stabilisiert wird. -> 3D-Anordnung der Aminosäureseitenketten; H-Brückenbindungen
2) Wessen Extinktion wird im Versuch gemessen? -> NADH
3)Was sagt Km über den ES-Komplex aus? -> Affinität des Substrats zum Enzym; halbmaximale Geschwindigkeit
4) Irgendwas, was man für eine Rechnung in eine Zelle einer Excel-Tabelle eintragen müsste



1) Was macht ein Katalysator? Wie unterscheiden sich biologische Katalysatoren von chemischen ?
-> also die Gleichgewichtseinstellung wird durch herabsetzung der aktivierungsenergie beschleuningt (also die Reaktionsgeschwindigkeit), am Gleichgewicht wird NICHTS verändert.
-> unterschied ist, dass biologische Katalysatoren(also Enzyme) regulierbar sind und substratspezifisch, sowie Reaktionsspezifisch.

2) Was wird am Enzym umgesetzt -> Substrat + Coenzym

3) was passiert mit Km, wenn man zu einer Enzym Substratlösung noch mehr Enzym hinzu gibt? Es ist kein Inhib in der Lösung. -> es passiert nichts, Km bleibt gleich... ist ja dass gleiche Enzym

4) Berechnung von 1/(S) ---> Einfach nach der Fomel des Verdünnungsfaktors Anfagskonz bestimmen und den Kehrwert bilden. Muss man einfach mal schauen was gegeben ist.



Viel erfolg
Artika
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Beitrag » 25.01.2012 17:41

Also unsere Fragen waren:

Was ist ein Isoenzym und gebe ein Beispiel

Dann sollte man die Nicht-kompetitive Hemmung erklären. Was passiert und wie sich Vmax und Km verändern.

Dann Michaelis-Menten-Kinetik erklären und sagen was man auf der Kurve sieht und was Km ist.

Eine Rechnung, wo man die Substratkonzentration errechnen sollte. Genau so ein Beispiel gibts schon öfters auf den vorherigen Seiten!!!

Die anderen mussten noch sagen was man im Photometer und bei welcher nm misst.

Dann NADH, die genaue Frage weiß ich nich mehr.

Viel Erfolg!!!
Marie1112
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Beitrag » 25.01.2012 18:08

1) Erläutern Sie den Begriff "aktives Zentrum" und dessen Funktionsweise eines Enzyms.

2) Erläutern Sie den Wirkungsmechanismus eines kompetitiven Inhibitors.

3) Definieren Sie die Einheit der Enzymaktivität "Unit".

4) Skizzieren Sie den Lineweaver-Burk-Plot einer kompetitiv inhibierten in Relation zur ungehemmten enzymatischen Reaktion. Kennzeichnen Sie an beiden Graphen den Wert/ die Stelle 1/Vmax und -1/Km
Hund
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Re: Biochemie Praktikum Enzyme

Beitrag » 25.01.2012 18:34

PBS
1) 2 wichtige Bindungstellen der tRNA
2) Welcher Versuchsausgang ist unter Einfluss von Rifampicin zu erarten, Begründung!
3) irgendwas mit dem Phenolrot...
4) Rechnung mit Translationsgeschwindigkeit, Introns etc
-3ko-
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Beitrag » 25.01.2012 19:20

Was wird gemessen?
-> NADH Extinktion, da bei umsetzung nad zu NADH wird und NADH ein weiteres Absorbtionsspektrum bei 340nm
Wie wirkt ein kompetetiver Hemmstoff?
Mit Lambeertschem Gesetz Konzentration ausrechnen (Fomel nach c umstellen)
„Academische Abhandlung von der gar zu geschwinden und angenehmen, aber deswegen öfters unsicheren Heilung der Krankheiten“ Dorothea Erxleben
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Beitrag » 27.01.2012 01:45

-3ko- hat geschrieben:PBS
1) 2 wichtige Bindungstellen der tRNA
2) Welcher Versuchsausgang ist unter Einfluss von Rifampicin zu erarten, Begründung!
3) irgendwas mit dem Phenolrot...
4) Rechnung mit Translationsgeschwindigkeit, Introns etc


Krass das wurden wir bei Proteinbiosynthese gefragt :P
MaxNiehues
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